Budowa białek (protein)

Białka budują wszystkie błony plazmatyczne. Jako enzymy kierują procesami metabolicznymi. Nie istnieją procesy życiowe, w których nie brałyby udziału białka. Powstają w rybosomach komórek. Zbudowane są z aminokwasów. Składają się z czterech struktur, ich budowa jest bardzo złożona. Większość białek człowieka liczy 200-300 aminokwasów.
Cząsteczka białka

Budowa białek

  • Białka zbudowane są z aminokwasów.
  • Aminokwasy są związkami organicznymi.
  • Aminokwasy zbudowane są z grupy aminowej i karboksylowej.
  • W skład białek wchodzi 20 rodzajów aminokwasów.
  • Aminokwasy te różnią się między sobą rodnikiem.
  • Białka są tzw. makrocząsteczkami czyli cząsteczkami o dużych rozmiarach.
  • Jedną cząsteczkę białka buduje co najmniej kilkaset cząsteczek aminokwasów.
  • Budowa cząsteczki białka jest złożona, więc analizuje się ją na IV poziomach zwanych strukturami.

Budowa aminokwasu

Cząsteczka aminokwasu składa się z:
  • centralnego atomu węgla
  • atomu wodoru
  • grupy aminowej – NH2 nadającej właściwości zasadowe
  • grupy karboksylowej – COOH nadającej właściwości kwasowe
  • grupy bocznej zwanej rodnikiem R – warunkującej właściwość danego aminokwasu
  • pomiędzy aminokwasami – dokładniej między atomem węgla grupy karboksylowej należącej do aminokwasu A a atomem azotu grupy aminowej aminokwasu B tworzy się wiązanie peptydowe
  • atom węgla α aminokwasów (z wyjątkiem glicyny) jest asymetryczny – czyli posiada cztery różne podstawniki. Dlatego aminokwasy mogą występować w postaci izomerów optycznych L i D. W białkach występują L izomery aminokwasów
  • W roztworach wodnych mogą występować w jednej z 3 form:
     – jonu obojnaczego – zjonizowane są dwie grupy NH2 i COOH
     – anionu – zjonizowana jest grupa karboksylowa: COO
     – kationu – zjonizowana jest grupa aminowa: NH3+
  • która z form będzie dominująca decyduje pH – odczyn roztworu
  • ze względu na charakter podstawników aminokwasy dzielimy na zasadowe, obojętne i kwasowe

Struktura I to kolejność ułożenia aminokwasów w cząsteczce białka

Jest to kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Aminokwasy łączą się ze sobą szeregowo wiązaniami peptydowymi. Grupa aminowa jednego aminokwasu łączy się z grupą karboksylową następnego.

Struktura II rzędowa to sposób ułożenia się łańcucha aminokwasów w przestrzeni

W łańcuchu polipeptydowym pomiędzy aminokwasami mogą występować inne wiązania (oprócz peptydowych). Aminokwasy leżą od siebie w pewnej odległości, co powoduje wygięcie cząsteczki w przestrzeni. Powstają struktury α-helisy (kształt spirali) i β-harmonijki (kształt pofałdowanej kartki). Struktury te powstają na wskutek wytworzenia wiązań wodorowych między grupą aminową jednego aminokwasu i grupą karboksylową drugiego aminokwasu.
  • Przykładem białka,w  której przeważa struktura α jest ferrytyna.
  • Przykładem białka,w  której przeważa struktura β jest białko jedwabiu i pajęczyny.

 

Struktura III rzędowa - struktura II rzędowa układa się w przestrzeni, tworząc ostateczny kształt białka

Na sposób ułożenia się cząsteczki białka w przestrzeni mają wpływ oddziaływania między między aminokwasami. Istotną rolę odgrywają aminokwasy zawierające siarkę – pomiędzy, którymi  powstają wiązania zwane mostkami siarczkowymi.
 
W strukturze III rzędowej wyróżniamy:
  • białka globularne – cząsteczki białka w kształcie kulki, m.in. enzymy
  • białka włókniste – cząsteczki białka o wkłóknistym kształcie, m.in. kolagen
 
Oprócz wiązań disiarczkowych występują inne wiązania/oddziaływania:
  • wiązania wodorowe,
  • oddziaływania elektrostatyczne
  • oddziaływania hydrofobowe
  • siły van der Waalsa  

 

Struktura IV rzędowa - kilka łańcuchów polipeptydowych łączy się w cząsteczkę białka

Jest to najwyższy poziom organizacji białek. Posiadają go tylko niektóre białka, np. hemoglobina. Kilka podjednostek białkowych łączy się jedną cząsteczkę białka.
Źródła:
1.  Fuerst J.: Biologia. Vademecum liceum, technikum. Wydawnictwo GREG, Kraków 2008.
2.  Fuerst J., Jakubowska A., Król I.: Tablice. Biologia. Chemia. Wydawnictwo „GREG”, Kraków 2018.
3.  Holeczek J., Januszewska-Hasiec B., Kobyłecka J., Stawarz J., Stencel. J.: Teraz Matura 2019. Biologia Tuż przed Egzaminem. Nowa Era, Wydanie II, Warszawa 2017.
4.  Holeczek J., Januszewska-Hasiec B., Kobyłecka J., Stawarz J., Stencel R.: Teraz Matura. Biologia Vademecum, Nowa Era, Warszawa 2015.
5.  Mikołajczyk M., Zygmunt J.: Vademecum Maturzysty Biologia. Najlepsze wydanie na rok 2018, Wydawnictwo Greg, Kraków 2017.

Leave a Reply

Witryna wykorzystuje Akismet, aby ograniczyć spam. Dowiedz się więcej jak przetwarzane są dane komentarzy.