Energia aktywacji reakcji, centrum aktywne, centrum allosteryczne czyli podstawowe informacje o funkcjonowaniu enzymu

Pojęcie enzymu

Enzymy są substancjami białkowymi pełniącymi w organizmie funkcję katalizatora – czyli związku przyspieszającego reakcje chemiczne, obniżając ich energię aktywacji.

Budowa enzymu

  • Enzymy są białkami, najczęściej złożonymi.
  • Niebiałkowy dodatek (będący często witaminą) nazywamy koenzymem lub grupą prostetyczną.
  • Ze względu na kształt enzymy są białkami globularnymi, posiadającymi wgłębienie zwane centrum aktywne.
  • Centrum aktywne stanowi białkową część enzymu, czyli kofaktor.
  • Przykłady kofaktorów trwale związanych z enzymem: Fe2+, Mg2+, Zn2+, pochodna witaminy B1.
  • Przykłady kofaktorów nietrwale związanych z enzymem: NAD+, FAD+, koenzym A.

Energia aktywacji jako podstawy czynnik działania enzymu

  • Rozpoczęcie każdej reakcji metabolicznej wymaga pewnego nakładu energii. 
  • Energia potrzebna do rozpoczęcia reakcji nazywana się energią aktywacji.
  • Komórce „opłaca się” obniżyć energię – ponieważ koszty energetyczne potrzebne do zużycia całej reakcji są często przekraczające jej możliwości. Z tego względu enzymy są nazywane biokatalizatorami.

Kompleks enzym-substrat (ES) - istota funkcjonowania enzymu

  • Zasada funkcjonowania enzymu polega na tym, że do centrum aktywnego przyłącza się substrat (lub substraty). Wówczas tworzy nietrwały kompleks enzym-substrat (ES). Następuje obniżenie energii aktywacji reakcji, po czym kompleks (ES) przyspiesza jej przebieg.
  • Powstaje produkt (bądź produkty).
  • Po zakończeniu reakcji produkt oddziela się od enzymu.

Enzymy są specyficzne czyli swoiste wobec substratu

  • Centrum aktywne enzymu dopasowuje się kształtem do cząsteczki substratu jak  klucz do zamka. Jeden enzym pasuje tylko do określonego substratu/bądź substratów.
  • W precyzyjnym dopasowaniu bierze udział koenzym.

Enzymy katalizują swoiste reakcje

  • Jeden enzym katalizuje zestaw reakcji jednego typu lub tylko jedną określoną reakcję.

Enzymy nie zużywają się

  • Enzym po uwolnieniu produktu łączy się z ponownie z substratem i przeprowadza kolejną reakcję.
  • Cykl taki może powtarzać się wielokrotnie.

Enzym może zostać zablokowany

  • Zdarza się, że kształt cząsteczki jakiegoś związku jest bardzo podobny do substratu. Cząsteczka taka może połączyć się z centrum aktywnym i zablokować funkcjonowanie enzymu. Cząsteczkę taką nazywamy inhibitorem.

Enzym może ulec zniszczeniu

  • Enzymy są białkami. Wszystkie czynniki powodujące denaturację (tj. alkohol, kwasy, wysoka temperatura) niszczą również enzymy.

Inne przydatne informacje:

 
  • Enzymy nie biorą udziału w reakcji.
  • Enzym allosteryczny – enzym, który oprócz centrum aktywnego w swojej budowie posiada centrum allosteryczne. Do centrum allosterycznego przyłączają się cząsteczki regulujące aktywność enzymu.
  • Proenzym – nieaktywna postać enzymu. W postaci proenzymów występują enzymy trawienne (tj. pepsyna, trypsyna, chemotrypsyna). Zapobiega to uszkodzenie narządów, w których są wytwarzane.
  • Nazwy większości enzymów tworzy się poprzez dodanie końcówki -aza do nazw ich substratów lub nazw katalizowanych przez nie reakcji, np. sacharaza jako enzym katalizujący rozkład sacharozy lub syntaza ATP enzym odpowiadający za syntezę ATP.
Źródła:
1.  Fuerst J.: Biologia. Vademecum liceum, technikum. Wydawnictwo GREG, Kraków 2008.
2.  Holeczek J., Januszewska-Hasiec B., Kobyłecka J., Stawarz J., Stencel. J.: Teraz Matura 2019. Biologia Tuż przed Egzaminem. Nowa Era, Wydanie II, Warszawa 2017.
3.  Holeczek J., Januszewska-Hasiec B., Kobyłecka J., Stawarz J., Stencel R.: Teraz Matura. Biologia Vademecum, Nowa Era, Warszawa 2015.
4.  Pyłka Gutowska E.: Vademecum Maturzysty Biologia, Wyd. „Oświata”, Warszawa 2002.

Leave a Reply

Witryna wykorzystuje Akismet, aby ograniczyć spam. Dowiedz się więcej jak przetwarzane są dane komentarzy.