Białka budują wszystkie błony plazmatyczne. Jako enzymy kierują procesami metabolicznymi. Nie istnieją procesy życiowe, w których nie brałyby udziału białka. Powstają w rybosomach komórek. Zbudowane są z aminokwasów. Składają się z czterech struktur, ich budowa jest bardzo złożona. Większość białek człowieka liczy 200-300 aminokwasów.
Budowa białek
Białka zbudowane są z aminokwasów.
Aminokwasy są związkami organicznymi.
Aminokwasy zbudowane są z grupy aminowej i karboksylowej.
W skład białek wchodzi 20 rodzajów aminokwasów.
Aminokwasy te różnią się między sobą rodnikiem.
Białka są tzw. makrocząsteczkami czyli cząsteczkami o dużych rozmiarach.
Jedną cząsteczkę białka buduje co najmniej kilkaset cząsteczek aminokwasów.
Budowa cząsteczki białka jest złożona, więc analizuje się ją na IV poziomach zwanych strukturami.
Budowa aminokwasu
Cząsteczka aminokwasu składa się z:
centralnego atomu węgla
atomu wodoru
grupy aminowej – NH2 nadającej właściwości zasadowe
grupy karboksylowej – COOH nadającej właściwości kwasowe
grupy bocznej zwanej rodnikiem R – warunkującej właściwość danego aminokwasu
pomiędzy aminokwasami – dokładniej między atomem węgla grupy karboksylowej należącej do aminokwasu A a atomem azotu grupy aminowej aminokwasu B tworzy się wiązanie peptydowe
atom węgla α aminokwasów (z wyjątkiem glicyny) jest asymetryczny – czyli posiada cztery różne podstawniki. Dlatego aminokwasy mogą występować w postaci izomerów optycznych L i D. W białkach występują L izomery aminokwasów
W roztworach wodnych mogą występować w jednej z 3 form:
– jonu obojnaczego – zjonizowane są dwie grupy NH2 i COOH
– anionu – zjonizowana jest grupa karboksylowa: COO–
– kationu – zjonizowana jest grupa aminowa: NH3+
która z form będzie dominująca decyduje pH – odczyn roztworu
ze względu na charakter podstawników aminokwasy dzielimy na zasadowe, obojętne i kwasowe
Struktura I to kolejność ułożenia aminokwasów w cząsteczce białka
Jest to kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Aminokwasy łączą się ze sobą szeregowo wiązaniami peptydowymi. Grupa aminowa jednego aminokwasu łączy się z grupą karboksylową następnego.
Struktura II rzędowa to sposób ułożenia się łańcucha aminokwasów w przestrzeni
W łańcuchu polipeptydowym pomiędzy aminokwasami mogą występować inne wiązania (oprócz peptydowych). Aminokwasy leżą od siebie w pewnej odległości, co powoduje wygięcie cząsteczki w przestrzeni. Powstają struktury α-helisy (kształt spirali) i β-harmonijki (kształt pofałdowanej kartki). Struktury te powstają na wskutek wytworzenia wiązań wodorowych między grupą aminową jednego aminokwasu i grupą karboksylową drugiego aminokwasu.
Przykładem białka,w której przeważa struktura α jest ferrytyna.
Przykładem białka,w której przeważa struktura β jest białko jedwabiu i pajęczyny.
Struktura III rzędowa - struktura II rzędowa układa się w przestrzeni, tworząc ostateczny kształt białka
Na sposób ułożenia się cząsteczki białka w przestrzeni mają wpływ oddziaływania między między aminokwasami. Istotną rolę odgrywają aminokwasy zawierające siarkę – pomiędzy, którymi powstają wiązania zwane mostkami siarczkowymi.
W strukturze III rzędowej wyróżniamy:
białka globularne – cząsteczki białka w kształcie kulki, m.in. enzymy
białka włókniste – cząsteczki białka o wkłóknistym kształcie, m.in. kolagen
Oprócz wiązań disiarczkowych występują inne wiązania/oddziaływania:
wiązania wodorowe,
oddziaływania elektrostatyczne
oddziaływania hydrofobowe
siły van der Waalsa
Struktura IV rzędowa - kilka łańcuchów polipeptydowych łączy się w cząsteczkę białka
Jest to najwyższy poziom organizacji białek. Posiadają go tylko niektóre białka, np. hemoglobina. Kilka podjednostek białkowych łączy się jedną cząsteczkę białka.
Źródła:
1. Fuerst J.: Biologia. Vademecum liceum, technikum. Wydawnictwo GREG, Kraków 2008.
2. Fuerst J., Jakubowska A., Król I.: Tablice. Biologia. Chemia. Wydawnictwo „GREG”, Kraków 2018.
3. Holeczek J., Januszewska-Hasiec B., Kobyłecka J., Stawarz J., Stencel. J.: Teraz Matura 2019. Biologia Tuż przed Egzaminem. Nowa Era, Wydanie II, Warszawa 2017.
4. Holeczek J., Januszewska-Hasiec B., Kobyłecka J., Stawarz J., Stencel R.: Teraz Matura. Biologia Vademecum, Nowa Era, Warszawa 2015.
5. Mikołajczyk M., Zygmunt J.: Vademecum Maturzysty Biologia. Najlepsze wydanie na rok 2018, Wydawnictwo Greg, Kraków 2017.
Zobacz również:
>>> Podział białek
>>> Właściwości białek: koagulacja, peptydacja oraz denaturacja
>>> Przykłady białek i ich funkcje
>>> Budowa, podział i funkcje lipidów
>>> Lipidy proste
>>> Karotenoidy
>>> Sterydy (steroidy)
>>> Lipidy złożone (fosfolipidy i glikolipidy)
>>> Właściwości biologiczne, fizyczne i chemiczne wody
>>> Podobieństwa i różnice w budowie komórki eukariotycznej i prokariotycznej
>>> Charakterystyka składników cytoszkieletu (mikrofilamenty, filamenty pośrednie, mikrotubule)