1. Wydzielanie proenzymu – czyli nieaktywnej formy enzymu, co pozwala na dostosowanie syntezy białka enzymatycznego do potrzeb organizmu. Przykład: układ pokarmowy – wydzielanie enzymów trawiennych (np. chymotrypsyny, trypsyny, pepsyny) w reakcji na obecność pokarmu; układ krwionośny – wydzielanie trombiny w procesach krzepnięcia krwi

• Aktywacja proenzymów zachodzi poprzez hydrolizę wybranych wiązań peptydowych, co prowadzi do odblokowania centrum aktywnego.

• Aktywacja proenzymów zachodzi w miejscach, w których enzymy katalizują dane reakcje – co zapobiega uszkodzeniu narządów wytwarzających proenzymy (np. żołądka i trzustki).

2. Regulację wydzielania inhibitorów i aktywatorów:

• Inhibitor – cząsteczka blokująca działanie enzymu, uniemożliwiając przyłączenie się do niego substratu.

• Inhibicja kompetycyjna – reakcja w której inhibitor konkuruje z substratem o miejsce w centrum aktywnym lub trwale łączy się z centrum aktywnym blokując je.

• Inhibicja niekompetycyjna – inhibitor przyłącza się do centrum allosterycznego położonego poza centrum aktywnym. Przyłączenie się inhibitora powoduje zmianę kształtu centrum aktywnego, co uniemożliwia przyłączenie się substratu.

• Aktywator – cząsteczka powodująca podwyższenie aktywności enzymu. Aktywatory zmieniają strukturę przestrzenną centrum aktywnego, w sposób ułatwiający przyłączenie substratu do centrum aktywnego.

3.  Przyłączanie grup funkcyjnych do enzymu:

• Poprzez przyłączanie lub odłączanie dodatkowych grup funkcyjnych (np. grup hydroksylowych, grup fosforanowych, gryp metylowych) dochodzi do regulacji aktywności enzymów.

• Najczęściej spotykanym mechanizmem regulacji jest fosforylacja i defosforylacja, czyli przyłączanie i odłączanie grup funkcyjnych.

• Kinazy –  enzymy katalizujące przyłączanie grup fosforanowych na docelową cząsteczkę

• Fosfatazy – enzymy katalizujące odłączanie grupy fosforanowej z danej cząsteczki.

4.  Uruchomienie syntezy nowych cząsteczek enzymów

5.  Degradację niepotrzebnych lub uszkodzonych cząsteczek enzymów poprzez

• ubikwitynozależną degradację białek w proteasomach

• rozkład za pomocą enzymów proteolitycznych w lizosomach