Regulacja wydzielania enzymów przez organizm

Edytowano:
21-02-2022, godz. 20:11

Organizm, jak i pojedyncza komórka kontroluje aktywność swoich enzymów poprzez:

1. Wydzielanie proenzymu – czyli nieaktywnej formy enzymu, co pozwala na dostosowanie syntezy białka enzymatycznego do potrzeb organizmu. Przykład: układ pokarmowy – wydzielanie enzymów trawiennych (np. chymotrypsyny, trypsyny, pepsyny) w reakcji na obecność pokarmu; układ krwionośny – wydzielanie trombiny w procesach krzepnięcia krwi
  • Aktywacja proenzymów zachodzi poprzez hydrolizę wybranych wiązań peptydowych, co prowadzi do odblokowania centrum aktywnego.
  • Aktywacja proenzymów zachodzi w miejscach, w których enzymy katalizują dane reakcje – co zapobiega uszkodzeniu narządów wytwarzających proenzymy (np. żołądka i trzustki).
2. Regulację wydzielania inhibitorów i aktywatorów:
  • Inhibitor – cząsteczka blokująca działanie enzymu, uniemożliwiając przyłączenie się do niego substratu.
  • Inhibicja kompetycyjna – reakcja w której inhibitor konkuruje z substratem o miejsce w centrum aktywnym lub trwale łączy się z centrum aktywnym blokując je.
  • Inhibicja niekompetycyjnainhibitor przyłącza się do centrum allosterycznego położonego poza centrum aktywnym. Przyłączenie się inhibitora powoduje zmianę kształtu centrum aktywnego, co uniemożliwia przyłączenie się substratu.
  • Aktywator – cząsteczka powodująca podwyższenie aktywności enzymu. Aktywatory zmieniają strukturę przestrzenną centrum aktywnego, w sposób ułatwiający przyłączenie substratu do centrum aktywnego.
3.  Przyłączanie grup funkcyjnych do enzymu:
  • Poprzez przyłączanie lub odłączanie dodatkowych grup funkcyjnych (np. grup hydroksylowych, grup fosforanowych, gryp metylowych) dochodzi do regulacji aktywności enzymów.
  • Najczęściej spotykanym mechanizmem regulacji jest fosforylacja i defosforylacja, czyli przyłączanie i odłączanie grup funkcyjnych.
  • Kinazy –  enzymy katalizujące przyłączanie grup fosforanowych na docelową cząsteczkę
  • Fosfatazy – enzymy katalizujące odłączanie grupy fosforanowej z danej cząsteczki.
4.  Uruchomienie syntezy nowych cząsteczek enzymów
5.  Degradację niepotrzebnych lub uszkodzonych cząsteczek enzymów poprzez
  • ubikwitynozależną degradację białek w proteasomach
  • rozkład za pomocą enzymów proteolitycznych w lizosomach
Źródła:
1.  Mikołajczyk M., Zygmunt J.: Vademecum Maturzysty Biologia. Najlepsze wydanie na rok 2018, Wydawnictwo Greg, Kraków 2017.
2.  Holeczek J., Januszewska-Hasiec B., Kobyłecka J., Stawarz J., Stencel R.: Teraz Matura. Biologia Vademecum, Nowa Era, Warszawa 2015.
3.  https://pl.freepik.com/premium-zdjecie/drewniany-blok-tworzy-slowo-enzym-ze-stetoskopem-na-pulpicie-lekarza-koncepcyjnego-opieki-zdrowotnej-dla-kliniki-szpitalnej-i-biznesu-medycznego-medical_15869369.htm#query=enzyme&position=14&from_view=search
enzym
enzym regulacja wydzielania
enzymy

Leave a Reply

Witryna wykorzystuje Akismet, aby ograniczyć spam. Dowiedz się więcej jak przetwarzane są dane komentarzy.