Edytowano:
15-04-2021, godz. 17:02
19-05-2020, godz. 20:04
Inhibicja odwracalna
Inhibitor odwracalnie łączy się z enzymem – w centrum aktywnym lub poza nim.
a. Inhibicja kompetycyjna
Inhibitor ze względu na podobną budowę do substratu, konkuruje z nim o centrum aktywne.
Inhibitor wiąże się w centrum aktywnym enzymu.
Przy wzroście stężenia substratu, inhibitor przestaje działać. Wówczas substrat wypiera inhibitor z centrum aktywnego.
b. Inhibicja niekompetycyjna
Inhibitor łączy się odwracalnie z enzymem, uniemożliwiając przyłączenie się substratu.
Inhibitor wiąże się w innym miejscu enzymu niż centrum aktywne – w centrum allosterycznym, powodując zmianę kształtu enzymu i obniżenie jego aktywności.
Wzrost stężenia substratu nie znosi działania inhibitora.
Zmiana kształtu enzymu uniemożliwia przyłączenie się substratu.
Inhibicja nieodwracalna
Inhibitor łączy się trwale z centrum aktywnym enzymu, blokując jego aktywność.
Przykłady: trucizna (cyjanek potasu).
Żródła:
1. Fuerst J., Jakubowska A., Król I.: Tablice. Biologia. Chemia. Wydawnictwo „GREG”, Kraków 2018.
2. Holeczek J., Januszewska-Hasiec B., Kobyłecka J., Stawarz J., Stencel. J.: Teraz Matura 2019. Biologia Tuż przed Egzaminem. Nowa Era, Wydanie II, Warszawa 2017.
3. Holeczek J., Januszewska-Hasiec B., Kobyłecka J., Stawarz J., Stencel R.: Teraz Matura. Biologia Vademecum, Nowa Era, Warszawa 2015.
4. https://teachmephysiology.com/basics/enzyme-activity/enzyme-inhibition/
Zobacz również:
>>> Energia aktywacji reakcji, centrum aktywne, centrum allosteryczne czyli podstawowe informacje o funkcjonowaniu enzymu
>>> Rodzaje inhibicji (nieodwracalna, odwracalna, kompetycyjna, niekompetycyjna)
>>> Międzynarodowa klasyfikacja enzymów. Podział enzymów na 6 klas. Rodzaje katalizowanych rekacji.
>>> Enzymy biorące udział w replikacji DNA: helikaza DNA, prymaza, polimerazy DNA oraz ligaza
