Sposoby regulowania reakcji enzymatycznych
Regulowanie aktywności enzymów poprzez:
wzrost stężenia substratów
przyłączanie grup funkcyjnych
dodanie regulatorów
zmianę warunków środowiskowych, tj. wzrost/spadek temperatury oraz pH
aktywowanie proenzymów
Regulowanie liczby cząsteczek enzymów poprzez:
kontrolę wytwarzania enzymów
usuwanie uszkodzonych lub uszkodzonych enzymów
Temperatura
Wzrost temperatury w zakresie 0-45 st. C zwiększa szybkość reakcji enzymatycznych.
Wzrost temperatury powyżej 45 st. C powoduje spowolnienie szybkości reakcji enzymatycznych, a nawet jej zatrzymanie.
W zbyt wysokiej temperaturze enzymy ulegają denaturacji.
Wartość pH
Enzymy działają w różnych stężeniach pH.
Większość enzymów komórkowych jest aktywna w środowisku o pH ok. 7.
Enzymy zawarte w lizosomach są aktywne w środowisku lekko kwaśnym o pH ok. 5.
Enzymy trawienne działają w specyficznym dla siebie – zwykle wąskim przedziale pH, poza którym spada ich aktywność.
pepsyna: pH ok.2
amylaza ślinowa: pH ok. 7
trypsyna: pH ok. 8,5
Skrajne wartości pH prowadzą do:
zmniejszenia aktywności enzymu
denaturacji enzymu
Stężenie soli
Aktywność enzymów zależy również od stężenia soli. Zbyt wysokie lub zbyt niskie może zahamować aktywność enzymów.
Substancjami hamującymi lub aktywującymi działanie enzymów mogą być jony.
Substancjami aktywującymi są aktywatory. Aktywatory ułatwiają wiązanie substratów oraz przyspieszają reakcje enzymatyczne. Przykłady: jony Mg2+, Ca2+, białka.
Substancjami hamującymi działanie enzymów nazywamy inhibitorami. Inhibitory uniemożliwiają wiązanie substratów oraz hamują reakcje enzymatyczne. Przykłady: jony metali ciężkich, metabolity.