Wpływ stężenia substratu na szybkości reakcji enzymatycznej – Stała Michaelisa

Stała Michaelisa

Stała Michaelisa (KM) to stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji równa jest połowie szybkości maksymalnej (1/2 Vmax).
 
Im niższa jest wartość stałej Michaelisa (KM), tym szybciej enzym przyłącza substrat i łatwiej powstaje kompleks enzym-substrat. Podsumowując enzymy o niższych wartościach KM mają wyższe powinowactwo do substratu.
Stała Michaelisa
W przypadku gdy stężenie enzymu się nie zmienia – jest stałe to dalszy wzrost stężenia substratu nie powoduje zmian prędkości reakcji – ponieważ wszystkie cząsteczki enzymu już przyłączyły substrat.
Żródła:
1.  Fuerst J., Jakubowska A., Król I.: Tablice. Biologia. Chemia. Wydawnictwo „GREG”, Kraków 2018.
2.  Holeczek J., Januszewska-Hasiec B., Kobyłecka J., Stawarz J., Stencel R.: Teraz Matura. Biologia Vademecum, Nowa Era, Warszawa 2015.
3.   https://en.wikipedia.org/wiki/Michaelis%E2%80%93Menten_kinetics
Stała Michaelisa
Szybkość reakcji
Stężenie substratu a szybkość reakcji
Szybkość reakcji a stężenie substratu

Leave a Reply

Witryna wykorzystuje Akismet, aby ograniczyć spam. Dowiedz się więcej jak przetwarzane są dane komentarzy.